Biodiario: noviembre 2016

En la siguiente imagen muestro el esquema del quinto tema de biología de 2ºBAT: "Las proteínas". Como podemos observar, he dividido el esquema en dos grandes bloques: la estructura y la clasificación.

Dentro de la estructura encontramos la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria. En la estructura primaria hallamos los aminoácidos y sus propiedades físicas y químicas, su clasificación, su estructura y el enlace peptídico. En la estructura secundaria vemos los distintos tipos que existen: estructura en α-hélice, estructura de la hélice del colágeno y conformación-β. En la estructura terciaria podemos observar los enlaces, dominios estructurales y las dos clases de proteínas que la contienen (filamentosas y globulares). En la estructura cuaternaria también encontramos los tipos de enlaces que la forman.

Por otra parte, he clasificado las proteínas en holoproteínas y heteroproteínas. Dentro de las primeras podemos ver las filamentosas y las globulares, y dentro de las heteroproteínas podemos encontrar las cromoproteínas, glucoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas y nucleoproteínas.

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

Podemos diferenciar cuatro niveles de estructura de las proteínas:

Fuente: wikipedia

En primer lugar, se encuentra la estructura primaria que corresponde a la secuencia de aminoácidos. La disposición de esta estructura en el espacio forma la estructura secundaria en la que diferenciamos estructura en α-hélice, estructura de la hélice del colágeno y conformación-β. Cuando la estructura secundaria se dispone en el espacio forma la estructura terciaria y el conjunto de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria formará la estructura cuaternaria.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

En la estructura primaria intervienen enlaces peptídicos que unen los distintos aminoácidos y enlaces covalentes que unen el grupo carboxilo, el grupo amino, el hidrógeno y el radical con el carbono alfa.

En la estructura secundaria se encuentran enlaces puentes de hidrógeno.

En la estructura terciaria se diferencian enlaces débiles y enlaces fuertes. Los enlaces débiles son enlaces de hidrógenos, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Walls e interacciones hidrofóbicas. Los enlaces fuertes son los enlaces disulfuro.

En la estructura cuaternaria, las cadenas polipeptídicas se unen a través de enlaces débiles (no covalentes) y si presenta cisteína, enlaces disulfuro.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

Las α-queratinas están formadas por una estructura en α-hélice. Esta estructura es un tipo de estructura secundaria.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Solubilidad:

Esta propiedad no se da en todo tipo de proteínas, solo en las globulares. Los radicales polares de los aminoácidos de estas proteínas les aportan solubilidad ya que se unen a las moléculas de agua mediante puentes de hidrógeno. De esta manera cada radical queda recubierto de agua impidiendo que se pueda unir a otras moléculas proteicas y provocando su precipitación.

Si el pH varía, modifica el grado de ionización de los radicales polares influyendo así en la solubilidad.

Especificidad:

Las proteínas que interactúan con otras moléculas tienen una estructura específica y unos aminoácidos concretos que les permiten diferenciar unas moléculas de otras.

Por ejemplo, las proteínas enzimáticas poseen un conjunto de aminoácidos (centro activo) que le permite reconocer un sustrato específico.

Además existen proteínas homólogas que tienen la misma función y una estructura parecida pero no idéntica ya que se diferencia en algunos aminoácidos que, al sustituirlos, no alteran su función. Esto provoca problemas en los trasplantes de órganos

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Enzimática: las enzimas son proteínas que actúan como biocatalizadores aumentando la velocidad de las reacciones químicas y disminuyendo la energía de activación. Por ejemplo, la maltasa y la lipasa.

Homeostática: las proteínas se encargan de mantener constantes los valores del medio interno (salinidad, acidez, concentración glucosa…). Por ejemplo, la trombina y fibrinógeno que intervienen en la coagulación sanguínea evitando hemorragias.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

La desnaturalización de una proteína es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y, a veces, la secundaria. Se debe a la rotura de los enlaces que la componen a excepción de los enlaces peptídicos. La rotura se produce por variaciones de pH, temperatura, concentración de sales o por agitación molecular. Como consecuencia de la pérdida de la estructura, también dejan de realizar las funciones.

Cuando una proteína se desnaturaliza, las moléculas de agua no recubren totalmente la proteína y estas tienden a unirse con otras moléculas proteicas, dando lugar a una conformación filamentosa y a su precipitación.

Además como este proceso no afecta a los enlaces peptídicos, la proteína se puede renaturalizar si se vuelve a las condiciones normales.

Fuente. wikipedia

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Los aminoácidos tienen carácter anfótero si se encuentran en disolución acuosa. Esto significa que pueden actuar como bases o como ácidos originando una forma iónica dipolar gracias a que el grupo carboxilo libera protones y el grupo amino los capta.

El pH en el que se encuentra esta forma dipolar neutra se llama punto isoeléctrico. Cuando el aminoácido se encuentra en este punto, si se acidifica el medio el grupo carboxilo ionizado actúa como base y capta protones . En cambio si se basifica el medio, y el grupo amino ionizado se comporta como ácido y libera protones.

Gracias a esto, se dice que tienen una gran capacidad amortiguadora.